Annons

XFEL vs Röntgenkristallografi

Med de röntgenmetoder som finns tillgängliga i dag har flera forskargrupper lyckats identifiera strukturen hos många biomolekylkomplex.

Författare: 

Publicerad:

2005-09-01

Men ett stort hinder är att röntgenpulser joniserar molekylerna och spränger dem innan man hinner få en tillförlitlig bild av hur de ser ut. Ett sätt som man länge arbetat med för att komma runt problemet är att studera biomolekylerna i kristallin form.

Men röntgenkristallografi, som denna teknik kallas, innebär att man endast kan studera ett begränsat antal makromolekyler - de som kan förmås att kristallisera. Det utesluter det stora flertalet makromolekyler, särskilt de medicinskt mycket viktiga membranproteinerna. För att komma förbi den gräns som kristallografin sätter, och samtidigt undvika strålskador på de studerade molekylkomplexen, har man valt att satsa på en ny typ av strålkälla. En så kallad frielektronlaser (X-ray Free-Electron Laser, XFEL) koncentrerar röntgenpulsen till en intensitet miljontals gånger högre än nuvarande röntgenkällor - i fotoner per puls räknat. Man räknar med att pulserna ska kunna göras så korta som några få femtosekunder, alltså miljondelar av en miljarddels sekund och att man kan komma ner i våglängder i nanoskala, alltså miljarddels millimeter.

- Enligt våra beräkningar ska vi kunna få en bild av ett enstaka protein eller DNA-molekyl innan objektet förvandlas till plasma när det exploderar, säger Janos Hajdu, professor i biofysik vid Uppsala universitet.

Du har just läst en artikel från tidskriften Forskning & Framsteg. Prenumerera här.

Kommentera:

Dela artikeln:

TIDNINGEN FÖR DIG SOM ÄR NYFIKEN PÅ ALLVAR
11 nummer 779 kr
2 nummer 99 kr
Du vet väl att du kan läsa Forskning & Framsteg i din läsplatta? Ladda ned appen från App Store eller Google Play. (Läsplatteutgåvan ingår i alla prenumerationer.)

Lägg till kommentar